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バイオサイエンスのための
蛋白質科学入門
An Introduction to Protein Science

東京工業大学名誉教授 Ph.D. 有坂文雄 著
A5判/280頁/定価3456円(本体3200円+税8%)/2004年11月
ISBN978-4-7853-5208-0 (旧ISBN4-7853-5208-6)

 ヒトゲノム計画が完了した現在,次の段階はゲノム中にどのような蛋白質がコードされ,それらの蛋白質がどのように協同して機能しているか,という問題に移っている.
 本書はアミノ酸の物理化学的性質から,蛋白質の翻訳後修飾,構造安定性の機構,階層構造,遺伝情報との関連,リガンドの結合,集合体形成の構造生物学的基礎を述べ,さらに低分子リガンドとの相互作用,生体分子間相互作用の熱力学をまとめた2色刷の教科書である.

◎ 教科書としてご採用いただける先生方に,授業用の図表ファイルをご用意しました.※ファイルのご利用は授業のみに限らせて頂きます.

 →本書に掲載した分子モデルの図(カラー)

 → 正誤表 (pdfファイル)

『バイオサイエンスのための 蛋白質科学入門』 内容見本

【目 次】

『バイオサイエンスのための 蛋白質科学入門』 カバー
1.序 論 ―蛋白質研究の歴史と現在―
 1.1 蛋白質という名称の由来
 1.2 高分子概念の成立
 1.3 酵素
 1.4 核酸の発見と遺伝子
 1.5 遺伝子と蛋白質
 1.6 分子生物学の誕生
 1.7 アンフィンゼン・ドグマ
 1.8 アロステリーと誘導適合
 1.9 遺伝子工学の発展
 1.10 蛋白質科学の発展
 1.11 構造生物学から相互作用研究へ
 1.12 プロテオームと構造ゲノミクス
 1章 演習問題

2.アミノ酸とペプチド
 2.1 蛋白質を構成する20種のアミノ酸
  2.1.1 側鎖をもたないアミノ酸
  2.1.2 疎水性アミノ酸
  2.1.3 親水性アミノ酸
  2.1.4 イオウを含むアミノ酸
  2.1.5 環状イミノ酸
   コラム.化学修飾の応用 ―― 二価性試薬
 2.2 アミノ酸の解離基と等電点
  2.2.1 解離基のpKa
  2.2.2 pKaに及ぼす分子内の他の官能基の影響
  2.2.3 アミノ酸の等電点
  2.2.4 解離に伴うエンタルピー変化とエントロピー変化
  2.2.5 pKaに及ぼす誘電率の影響
  2.2.6 pKaに及ぼすイオン強度の影響
 2.3 ペプチド結合
 2.4 生理活性ペプチド
 2章 演習問題

3.蛋白質の化学構造
 3.1 ジスルフィド結合の形成
 3.2 アミノ酸残基の翻訳後修飾
  3.2.1 ヒドロキシル化
  3.2.2 リン酸化
  3.2.3 メチル化
  3.2.4 糖鎖の付加
  3.2.5 脂質の付加
  3.2.6 補欠分子の共有結合
  コラム.ビルトイン補酵素
  3.2.7 N末端のブロック
 3.3 プロテアーゼによるプロセッシング
  3.3.1 N末端メチオニンの除去
  3.3.2 シグナルペプチドの切断
  3.3.3 プロ体の成熟
  3.3.4 ポリプロテインの切断
  3.3.5 バクテリオファージの分子集合におけるプロセッシング
  コラム.プロテインスプライシング
 3.4 蛋白質の一次構造の決定
  3.4.1 ジスルフィド結合の決定
  3.4.2 糖鎖・脂質の結合部位および構造の決定
 3.5 蛋白質の等電点
 3.6 蛋白質の単離・精製法
  3.6.1 遠心分離法
  3.6.2 ゲルろ過クロマトグラフィー(gel filtration)
  3.6.3 イオン交換クロマトグラフィー(ion exchange chromatography)
  3.6.4 疎水性クロマトグラフィー(hydrophobic chromatography)
  3.6.5 ヒドロキシアパタイトクロマトグラフィー(hydroxyl apaptite chromatography)
  3.6.6 アフィニティークロマトグラフィー(affinity chromatography)
  3.6.7 電気泳動(electrophoresis)
 3.7 蛋白質の検出,定量
 3章 演習問題

4.遺伝子と蛋白質 ―バイオインフォマティックス入門―
 4.1 コドン表について
 4.2 突然変異とアミノ酸可換性
 4.3 アミノ酸配列の比較
  4.3.1 アラインメント
  コラム.配列データベースとマーガレット・デイホフ氏
  4.3.2 アラインメントの有意性
 4.4 配列の検索
 4.5 配列モチーフ ─アミノ酸配列からわかること─
 4.6 蛋白質のアミノ酸配列と進化
  4.6.1 分子進化と中立説
  4.6.2 進化の系統樹
 4章 演習問題

5.蛋白質の高次構造 ―構造単位としてのドメイン―
 5.1 蛋白質の階層構造
 5.2 超二次構造と構造モチーフ
  コラム.モジュールについて ―蛋白質構造の進化―
 5.3 ラマチャンドラン・プロット(φ-ψプロット)と二次構造
  5.3.1 α-ヘリックス・310-ヘリックス・π-へリックス
  5.3.2 β-シート・β-ヘアピン・β-スパイラル・β-ヘリックス
  5.3.3 ターン構造
  コラム.ヘリックス車輪(helix wheel)について
 5.4 蛋白質のドメインと骨格モチーフ
 5.5 複数のドメインからなる蛋白質
 5.6 繊維状蛋白質
  5.6.1 α-ヘリックスからなる繊維状蛋白質
  5.6.2 β構造からなる繊維状蛋白質
  5.6.3 コラーゲン繊維
 5.7 膜蛋白質
 5.8 単純蛋白質と複合蛋白質
 5.9 一次構造にもとづく二次構造の予測
 5.10 円偏光二色性スペクトルにもとづく二次構造含量の定量
 5.11 蛋白質の立体構造決定法
  5.11.1 X線結晶構造解析
  5.11.2 NMR(核磁気共鳴法)
 5章 演習問題

6.蛋白質の高次構造形成に寄与する力
 6.1 共有結合と非共有結合
 6.2 静電相互作用
 6.3 ファン・デル・ワールス力(van der Waals力=分散力)
 6.4 水素結合 ―二次構造の主役―
 6.5 疎水性相互作用と水の構造
  コラム.ハイドロパシー・プロット
 6.6 蛋白質の変性と立体構造形成
  6.6.1 変性の測定と解析
  6.6.2 熱変性
  6.6.3 尿素または塩酸グアニジンによる変性
 6.7 塩析と塩溶
 6.8 分子内相互作用と濃度効果
 6.9 分子シャペロンと蛋白質の折りたたみ
 6章 演習問題

7.蛋白質と低分子リガンドとの相互作用
 7.1 リガンドについて
 7.2 リガンド結合の測定
 7.3 蛋白質1分子当たり1個の結合部位がある場合
 7.4 複数の独立な結合部位がある場合
  7.4.1 すべての部位が同一で独立な場合
  7.4.2 非等価な複数の部位への結合
 7.5 協同的な結合
  7.5.1 "all-or-none"(全か無か)の場合
  7.5.2 協同的な結合のモデル
  7.5.3 スキャッチャード・プロットとヒル・プロットによるアロステリックな結合の診断
  7.5.4 ヘテロトロピック効果
 7.6 蛋白質の滴定曲線と等電点
 7.7 リガンドの結合と酵素の反応速度論
 7章 演習問題

8.蛋白質の集合
 8.1 ドメイン構造とサブユニット構造
  8.1.1 集合体の形成による蛋白質機能の拡張
  8.1.2 ドメインかサブユニットか
  8.1.3 蛋白質の分子量
  コラム.ドメインスワッピング仮説
 8.2 制御型集合体
 8.3 サブユニット間相互作用
  コラム.蛋白質の集合と病気
 8.4 蛋白質集合体の対称性
 8.5 球殻構造の形成と超分子
 8章 演習問題

9.蛋白質分子の相互作用
 9.1 同種分子同士の会合 ―単量体と二量体の間の平衡―
 9.2 リガンドを介する会合
 9.3 異なる分子種間の会合
  9.3.1 反応速度と平衡定数
  9.3.2 平衡定数の単位について
  9.3.3 会合反応の自由エネルギー
 9.4 らせん会合体の形成
  9.4.1 らせん会合体形成の熱力学モデル
  9.4.2 蛋白質の自己集合とクラウディング効果(crowding effect)
  9.4.3 蛋白質・核酸相互作用
 9.5 生体分子の会合・解離の測定
  9.5.1 超遠心分析
  9.5.2 光散乱法
  9.5.3 動的光散乱法
  9.5.4 X線小角散乱
  9.5.5 表面プラズモン共鳴法
  9.5.6 等温滴定型微小カロリメトリー
 9章 演習問題

 問題の解答
 参考文献
 索 引



         

自然科学書出版 裳華房 SHOKABO Co., Ltd.